5 MIN·REVISADO 2026-08-28CLÍNICA TEMPRANA

Glutatión

Tripéptido redox intracelular con enlace gamma inusual. Por qué su cociente reducido/oxidado es un indicador de estado celular.

Ensayos en humanos de fase 1 o 2, muestras pequeñas o variables subrogadas.

FICHA DE IDENTIDAD

CLASE
Tripéptido redox
SECUENCIA
γ-Glu-Cys-Gly
PARTICULARIDAD
Enlace γ-peptídico entre glutamato y cisteína
FORMAS
GSH (reducido) · GSSG (oxidado)
ESTATUS
Material de investigación
  • —El enlace entre glutamato y cisteína es gamma, no alfa: eso lo protege de las peptidasas comunes.
  • —El grupo tiol de la cisteína es el centro de su actividad redox.
  • —La relación GSH/GSSG se usa como indicador del estado redox celular.

Una estructura poco habitual

En un péptido convencional el enlace se forma con el grupo carboxilo alfa. En el glutatión, el glutamato aporta su carboxilo gamma. Esa diferencia estructural lo hace resistente a la degradación por aminopeptidasas y explica su abundancia intracelular.

Función

El tiol de la cisteína cede electrones para neutralizar especies reactivas y participa como cofactor de las glutatión peroxidasas y transferasas. Dos moléculas oxidadas forman un puente disulfuro y dan GSSG; la relación entre ambas formas describe el estado redox de la célula mejor que la concentración total.

Biodisponibilidad

La discusión científica sobre este compuesto se centra en si el tripéptido administrado alcanza el compartimento intracelular o se hidroliza previamente en sus aminoácidos. Es una cuestión abierta y determina cómo se interpretan los estudios disponibles.

Compuesto de uso exclusivo en investigación. No aprobado para diagnóstico, tratamiento ni prevención de enfermedades en personas.

FUENTES

  1. 01Forman H.J. et al., 2009 — Glutathione: overview of its protective rolesMOLECULAR ASPECTS OF MEDICINEVER FUENTE ↗
  2. 02PubChem — GlutathioneNIH / NCBIVER FUENTE ↗

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